Vielen Dank für Ihren Besuch auf nature.com.Sie verwenden eine Browserversion mit eingeschränkter CSS-Unterstützung.Um die beste Erfahrung zu erzielen, empfehlen wir Ihnen, einen aktuelleren Browser zu verwenden (oder den Kompatibilitätsmodus im Internet Explorer zu deaktivieren).In der Zwischenzeit zeigen wir die Website ohne Stile und JavaScript an, um eine kontinuierliche Unterstützung zu gewährleisten.Wir stellen eine unbearbeitete Version dieses Manuskripts zur Verfügung, um einen frühen Zugriff auf seine Ergebnisse zu ermöglichen.Vor der endgültigen Veröffentlichung wird das Manuskript weiter redigiert.Bitte beachten Sie, dass möglicherweise Fehler vorhanden sind, die sich auf den Inhalt auswirken, und dass alle gesetzlichen Haftungsausschlüsse gelten.Mitochondriale Ribosomen (Mitoribosomen) synthetisieren Proteine, die im mitochondrialen Genom kodiert sind und zu oxidativen Phosphorylierungskomplexen zusammengesetzt werden.Daher ist die Mitoribosom-Biogenese für die ATP-Produktion und den Zellstoffwechsel wesentlich1.Hier haben wir Kryo-Elektronenmikroskopie verwendet, um 9 Strukturen von Zwischenprodukten aus nativer Hefe und menschlichen mitoribosomalen kleinen Untereinheiten mit Auflösungen von 2,4 bis 3,8 Å zu bestimmen, was die mechanistische Grundlage dafür beleuchtet, wie GTPasen eingesetzt werden, um frühe Schritte der Decodierungszentrumsbildung zu kontrollieren, wie anfängliche rRNA Faltungs- und Verarbeitungsereignisse vermittelt werden und wie mitoribosomale Proteine ​​eine aktive Rolle während des Zusammenbaus spielen.Darüber hinaus deckt diese Reihe von Zwischenprodukten zweier Arten mit unterschiedlicher mitoribosomaler Architektur sowohl konservierte Prinzipien als auch artspezifische Anpassungen auf, die die Reifung kleiner mitoribosomaler Untereinheiten in Eukaryoten steuern.Durch die Aufdeckung des dynamischen Zusammenspiels zwischen Montagefaktoren, mitoribosomalen Proteinen und rRNA, die zur Erzeugung funktioneller Untereinheiten erforderlich sind, liefert unsere Strukturanalyse eine Vignette dafür, wie sich molekulare Komplexität und Diversität in großen Ribonukleoprotein-Anordnungen entwickeln können.Dies ist eine Vorschau auf Abonnementinhalte, Zugriff über Ihre InstitutionErhalten Sie sofortigen Online-Zugriff auf Nature und 55 weitere Nature-ZeitschriftenErhalten Sie 1 Jahr lang vollen ZeitschriftenzugriffAlle Preise sind Nettopreise.Mehrwertsteuer wird später in der Kasse hinzugefügt.Die Steuerberechnung wird während des Bezahlvorgangs abgeschlossen.Erhalten Sie zeitlich begrenzten oder vollständigen Zugriff auf Artikel auf ReadCube.Alle Preise sind Nettopreise.Diese Autoren haben gleichermaßen beigetragen: Nathan J. Harper, Chloe BurnsideLabor für Protein- und Nukleinsäurechemie, The Rockefeller University, New York, New York, USANathan J. Harper, Chloe Burnside & Sebastian KlingeTri-Institutional Training Program in Chemical Biology, The Rockefeller University, New York, New York, USANathan J. Harper & Chloe BurnsideSie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchenSie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchenSie können diesen Autor auch in PubMed Google Scholar suchenDie ergänzenden Datendateien 1–4 enthalten identifizierte Peptide in LC-MS/MS-Human-METTL1-, LC-MS/MS-Hefe-Ccm1-, LC-MS/MS-Hefe-Rsm22- und LC-MS/MS-Hefe-Mtg3-Proben.Ergänzende Daten 5 enthalten eine vergleichende Massenspektrometrieanalyse von WT- und PET127-KO-Hefe-mtSSU-Partikeln, die über uS17m isoliert wurden.IP-MS/MS-Experimente wurden dreifach für jede Bedingung durchgeführt (n = 3 biologisch unabhängige Experimente).Ein zweiseitiger Student-t-Test wurde verwendet, um p-Werte für Änderungen in der Proteinhäufigkeit zwischen WT- und PET127-KO-mtSSU-Reinigungsexperimenten zu bestimmen.StateA.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur des menschlichen Zustands A mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. StateB.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur des menschlichen Zustands B mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. StateC.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur des menschlichen Zustands C mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. StateD.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur des menschlichen Zustands D mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. StateE.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur des menschlichen Zustands E mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. StateCstar.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur des menschlichen Zustands C* mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1 State1.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur von Hefezustand 1 mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. State2.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur von Hefezustand 2 mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1 Zustand3.psePyMOL-Sitzung einschließlich der Struktur von Hefezustand 3 mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. Comparison_human_states.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der ausgerichteten Strukturen von menschlichem Zustand AE, jeweils mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1. Compare_yeast_states.pse PyMOL-Sitzung einschließlich der ausgerichteten Strukturen der Hefezustände 1–3, jeweils mit annotierten Proteinen und rRNA, gefärbt wie in Abb. 1.Harper, NJ, Burnside, C. & Klinge, S. Prinzipien der mitoribosomalen Montage kleiner Untereinheiten in Eukaryoten.Natur (2022).https://doi.org/10.1038/s41586-022-05621-0DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-022-05621-0Jeder, mit dem Sie den folgenden Link teilen, kann diesen Inhalt lesen:Leider ist für diesen Artikel derzeit kein teilbarer Link verfügbar.Bereitgestellt von der Content-Sharing-Initiative Springer Nature SharedItDurch das Absenden eines Kommentars erklären Sie sich mit unseren Nutzungsbedingungen und Community-Richtlinien einverstanden.Wenn Sie etwas missbräuchlich finden oder unseren Bedingungen oder Richtlinien nicht entsprechen, kennzeichnen Sie es bitte als unangemessen.Nature (Nature) ISSN 1476-4687 (online) ISSN 0028-0836 (print)Melden Sie sich für den Nature Briefing-Newsletter an – was in der Wissenschaft wichtig ist, täglich kostenlos in Ihrem Posteingang.